Enzimología


    Introducción histórica

  1. Energética de la reacción bioquímica

    1.1 El ser vivo como sistema termodinámico:
    1.1.2 La reacción bioquímica
    1.2 Variables de los sistemas
    1.3 Funciones de estado termodinámicas
    1.4 Los tres estadios de la Termodinámica
    1.5 Termoquímica
    1.5.1 Primer Principio
    1.5.2 Segundo Principio
    1.5.3 Combinación del primero y segundo principio
    1.6 Reacciones acopladas
    1.7 Carga energética

  2. Cinética

    2.1 Velocidad de la reacción
    2.1.1 Velocidad de las reacciones: unidireccional, total, inicial
    2.1.2. Medidas de la velocidad
    2.2 Molecularidad de la reacción
    2.3 Orden de la reacción
    2.3.1 Cinética de orden cero
    2.3.2 Cinética de orden uno
    2.4 Efecto de la temperatura sobre la velocidad: Ley de Arrhenius
    2.5 Teoría de las velocidades absolutas: Ecuación de Eyring

  3. Catálisis enzimática

    3.1 La acción catalítica
    3.2 Especificidad de la acción enzimática:
    3.2.1 Nomenclatura y clasificación
    3.3 Perfil energético de la reacción enzimática
    3.4 Centros activos de las enzimas
    3.5 Mecanismo de la acción enzimática
    3.5.1 Efectos energéticos
    3.5.2 Efectos entrópicos
    3.5.3 Efectos de proximidad y orientación de orbitales
    3.5.4. Efecto del anclaje de los substratos sobre la enzima
    3.6 Catálisis ácido-base
    3.7 Catálisis covalente

  4. Cinética enzimática

    4.1 Dependencia de la concentración de substrato: Aproximación de Michaelis-Menten
    4.2 El estado estacionario: Aproximación de Briggs y Haldane
    4.3 La constante de especificidad
    4.4 Obtención de los parámetros Km y Vm: Procedimientos de linealización
    4.5 Poder catalítico de las enzimas
    4.6 Integraciones de la ecuación de Michaelis.

  5. Condiciones de la acción enzimática

    5.1 Dependencia de la temperatura de las reacciones enzimáticas
    5.2 Efecto de la fuerza iónica sobre la actividad enzimática
    5.3 Efecto del pH sobre la actividad enzimática
    5.3.1 Deducción de los pKa de los aminoácidos del centro activo

  6. Modulación de la actividad enzimática

    6.1 La inhibición enzimática. Inhibidores reversibles
    6.1.1 Inhibición competitiva
    6.1.2 Inhibición no competitiva
    6.1.3 Inhibición acompetitiva
    6.1.5 Representaciones de Dixon-Webb
    6.1.6 Inhibición por exceso de substrato
    6.2 Inhibición pseudoirreversible.
    6.3 Inhibidores llamados suicidas
    6.4 Modificación química de grupos reactivos de las enzimas
    6.5 Activadores de la acción enzimática
    6.4 Efectores metálicos.

  7. Las enzimas en el interior celular

    7.1 Velocidad total para el modelo S * P
    7.2 Resolución de las ecuaciones en el estado estacionario
    7.3 Relaciones de Haldane
    7.5 Resolución gráfica de las ecuaciones cinéticas: Método de King-Altman

  8. Reacciones con dos o más substratos

    8.1 Simbología y nomenclatura de Clealand
    8.2 Cinética dos substratos-dos productos
    8.2.1 Resolución en estado estacionario, (Velocidad total, velocidad inicial)
    8.2.1 Reacciones bi-bi al azar
    8.2.2 Reacciones bi-bi ordenadas
    8.2.3 Reacciones Ping-Pong
    8.3 Simplificación: dependencia de un solo substrato

  9. Regulación de la actividad enzimática por cambio conformacional

    9.1 Interacción proteína-ligando
    9.2 Sistemas cooperativos:
    9.2.1 Cooperatividad positiva.
    9.2.2 Cooperatividad negativa
    9.3 Ecuación experimental de Hill
    9.4 Linealización de la ecuación de Hill
    9.5 Razón de saturación: significado fisiológico de la cooperatividad
    9.6 Proteínas alostéricas.
    9.6.1 Modelo concertado de Monod, Wymann y Changeux
    9.6.2 Modelo secuencial de Koshland, Nemethy y Filmer

  10. Diferentes estrategias de regulación enzimática

    10.1 Proteínas multienzimáticas. Complejos multienzimáticos
    10.2 Isoenzimas
    10.3 Modificación covalente irreversible: Zimógenos
    10.4 Modificación covalente reversible: Enzimas interconvertibles
    10.4.1 Ultrasensibilidad de orden cero.
    10.4.2 Fosforilación-defosforilación: Proteína quinasas y proteína fosfatasas
    10.4.3 Otros cambios covalentes
    10.5 Amplificación de señal

  11. Regulación de la cantidad de enzima

    11.1 Enzimas constitutivas y enzimas inducibles
    11.2 Estudio cinético del recambio enzimático
    11.2.1 Medida experimental de la velocidad de síntesis
    11.2.2 Medida experimental de tiempos de vida media tiempos de vida media
    11.3 Degradación de proteínas
    11.3.1 Degradación por el sistema ubiquitina dependiente

  12. Análisis enzimático

    12.1 Teoría del análisis enzimático
    12.2 Método cinético
    12.3 Método del punto final
    12.4 Amplificación mediante el ciclo enzimático
    12.5 Técnicas de enzimoinmunoensayo
    13.5.1 Enzimoinmunoensayo homogéneo. EMIT
    13.5.2 Enzimoinmunoensayo heterogéneo. ELISA

  13. Nuevas perspectivas en Enzimología

    13.1 Ribozimas
    13.2 Abzimas
    13.3 Enzimas artificiales
    13.4 Enzimología industrial
    13.4.1 Enzimas inmovilizadas
    13.4.2 Biosensores analíticos
    13.4.3 Enzimas en la industria de alimentación
    13.4.4 Enzimas en la industria farmacéutica
    13.4.5 Aplicaciones terapéuticas de las enzimas


Última actualización el viernes, 2 noviembre 2001